پست شانزدهم- ادامه پست سیزدهم HCcH -Tocsy

الان پیش هانس بزرگ بودم و در مورد
HCcH -Tocsy
ازش سوال کردم، یک سوالی که همیشه این چند روز تو ذهنم بود و تو پرسیدنش اهمال میکردم..
خدا خیرش بده، خوب روشنم کرد..
اولن که ترانسفرها همیشه بین دو تا همسایه هست و من میتونیم از کربن آلفا تا کربن گاما یا از کربن گاما تا کربن اپسیلون یا بتا تا دلتا رو ببینم..
mixing time
استاندارد معمولا ۱۳ میلی ثانیه هست اگه طولانیتر باشه میتونیم ترانسفر به اتمهای بیشتری داشته باشیم که البته شدت پیک کمتر میشه...

The ¹³C-¹³C TOCSY mixing time is optimized as a function of the l1 loop using the equation

((p9*54.33*4) * l1) + (p20)

where p9 is the low-power 90 ¹³C pulse of the DIPSI-2 sequence and p20 stands for a 2 ms ¹³C trim pulse, all applied at pl15. Assuming a 13C-mixing pulse of 25us, the l1-value of 1 gives a mixing time of 5.4ms (resulting in transfer over one bond), 2 gives 10.9 ms (transfer up to two bonds), 3 gives 16.3 ms (transfer up to three or more bonds).

(البته این توضیحات برای کربن کربن هست یعنی
HCCh -TOCSY
ولی برای پروتون پروتون هم داستانش همینه فقط عددش فرق میکنه)
موارد استثنا هم داریم مثل پرولین که کربن دلتاش تو حدود ۵۰
ppm
هست و پروتون دلتا تو حدود ۳.۶
ppm .
متیل های ایزولوسین هم جزو مواردی هستند که اساین کردنشون راحتتره و

همینطور در مورد لیزین، یک کربن بتا داریم که به یک کربن گاما ۱ و یک کربن گاما ۲ وصله و کربن گاما ۲ به یک کربن دلتا وصله که همبستگی بین اینها وجود داره که نتیجه اش میشه چندین پیک که با هم در یک فرکانس کربن دیده میشن.

موارد سخت اساینمنت سرین و ترئونین هستند چون کربن بتا ممکنه با کربن آلفا روی هم بیافتند.. ولی سرین باز راحتتره چون دو تا پروتون بتا داره و همیشه دو تا پروتون میبینیم کنار هم که باعث میشه در نهایت بتونیم تشخیصش بدیم...
یک روش کمکی دیگه هم وجود داره و اون اینه که جای اینکه صفحاتی از پروتون-پروتون داشته باشیم و در طول کربن حرکت کنیم در طول پروتون w2 حرکت کنیم و صفحه های Chsqc رو برای هر پروتون ببینیم و اینجوری چون پروتون آلفا فرکانسش خیلی اختصاصی هست میتونیم هم بفهمیم که چه پیکهایی روی هم افتادند و هم تعداد بیشتری اساین کنیم...

نکته: در اساینمنت اولیه فقط پیکهایی رو که به صورت اتوماتیک انتخاب شده اند اساین کنم

Missing peaks

Hello,

I had a mutation in my protein and now I have some amino acids around mutation remained unassigned (as below): On the other hand, I have some peaks that I can not assign to the missing amino acids. As you can see below, I have put labels E, Q and R on some of them. Part of the missing sequence is L227, Q228. I have two suggestions for L227 that are E & Q; and one suggestion for Q228 that is R. Do you think this prediction is probable?

the strips are HNCACO, HNCA, CBCACONH, HNCO, HNCACA(ONLY IN E225 BUT NOT VISIBLE), HBHACONH, HCCH-TOCSY(ONLY IN K226)

Thanks

پست چهاردهم- ادامه پست دهم- تعیین نوع آمینو اسید

۱- برنامه پروتیپ

برنامه protyp در یک فلدر به اسم
give _out ذخیره میشه و همونجا یک فایل رید می هست که میگه چه جوری راهش بندازی ولی من گیج باز مشکل داشتم و از یوهان مجبور شدم کمک بگیرم.. نصبش رو هم که مشکل داشتم و استاد راهنمام از یوهان خواست برام انجام بده.. من که خودم همیشه مشکل دارم واسه نصب این برنامه های مزخرف که واسه نصبشون باید برنامه نویسی بلد باشی. ای خدا! من چی کار کنم. خوب من بیولوژیستم... من آدم بی مشکلاتی نیستم که حالا کسی اینو خوند بگه مردم چه مشکلاتی دارن ما چه مشکلاتی داریم و بخنده و بره..
من فقط تنها دلخوشیم همینه.. اینم که اینجوریه.. دارم خفه میشم..


اصلا ولش.. من همین برنامه رو سعی میکنم ازش نتیجه بگیرم...
خوب کجا بودیم؟ آهان میگفتم که یک فایل رید می داره که میگه چه جوری برنامه رو ران کنی...
خلاصه، دو تا فایل باید آماده کنیم یک فایل توالی آمینواسیدی که باید از شماره یک شروع بشه و یک فایل که اسمش به صورت دیفالت آلفا_بتا بود.. تو این فایل هم اون دو تایی رو که حدس میزنیم به هم کانکت باشن میگذاریم که من در مرحله اول پیکهای اساین شده برای i و i -1 رو گذاشتم. این پیک ها مربوط به اون پیکهایی بود که مونده بودند و من نمیدونستم چه آمینو اسیدی میتونن باشن..
خلاصه، این از این...
حالا کامندها:
دو تا کامند وجود داره:
seq_prob/. و type_prob/. نکته اینه که میریم تو دایرکتری
give _out و بعدش کامند اول رو برای فهمیدن احتمال اینکه سکانس دو شیفت موجود چی باشه و کامند دوم رو برای فهمیدن اینکه خود آمینو اسید به تنهایی و بدون شیفت i -۱ احتمال داره چی باشه، استفاده میکنیم.

۲- برنامه اسپارتا

برنامه دیگری که طبق این مقاله از پروتیپ بهتر عمل میکنه اسپارتا هست که تو محیط سی کار میکنه.. چیزایی که امروز در مورد برنامه نویسی سی یاد گرفتم اینه که واسه اجرای یک برنامه، باید یک کامپایلر داشته باشم که اون رو قابل اجرا میکنه!!!

حالا من میخواستم با توجه به چیزی که تو روش کارش نوشته بود، این کار رو بکنم ولی بعدش فهمیدم که اینکار اتوماتیک انجام شده و من فایل قابل اجرا(اگزکیوتبل) رو دارم و ۲-۳ ساعت درگیر این بود که چه جوری اجراش کنم.. چون اونجوری که خودش میگفت نمیشد.. حالا دیدم اینجوریه.. توی فلدر اس آر سی باید یک فایل قابل اجرای اسپارتا بسازیم (اونی که خودش داشت کافی نیست) که مارک ساختش، بعد فایل پی دی اف مورد نظرمون رو تو همون فلدر اس آر سی کپی میکنیم و کامند ./sparta -in protein.pdb رو میدیم، کواوردینیت های پی دی بی رو ظاهرا میخونه ولی شیفت های راندوم کویل(کلاف بختانه!!!!!!) رو نمیخونه...

یعنی اونو نمیتونه باز کنه: ./tab/randomcoil.tab

به به! باورم نمیشه.. یک کار خیلی معمولی باید میکردم،
فلدر
tbl
رو به فلدر
scl
منتقل کردم و به نظر میاد یک اتفاقهایی افتاد....

البته نکته ای بود که من دقت نکردم و الان نتیجه اش این شد که جای زنجیره آ، شیفتهای زنجیره ب رو پیش بینی کرده.. حالا باید یک دستکاریهایی تو فایل پی دی بی بکنم که زنجیره آ رو بخونه..
کلا این برنامه گویا قادر به پیش بینی شیفت دو تا پروتئین نیست و اینها رو باید جدا جدا بهش بدی!

کاری که کردم این بود که اومدم قسمت مربوط به زنجیره ب رو حذف کردم، نمیدونستم آیا باید بخش ریمارک رو هم تغییر بدم یا نه.. ولی تغییر ندادم، امیدوارم باعث خطا در نتایج نشه، هنوز نمیدونم، باید بپرسم! دیگه اینکه نتایج اسپارتا یک جدول شیفت شیمیایی هست که با یک اسکریپت nmrPipe میشه به صورت جدول درش آورد.. یک سایتی پیدا کردم که سوالاتم رو اونجا مطرح میکنم و جوابی خیلی خوبی میدن، یک نقطه امید و پیشرفت هست برام.. خوشحالم که پیداش کردم... جواب سوالم اینجاست.

پست سیزدهم- HCCH-TOCSY

نکته:

If this is written at the end of pulse sequence: SR(F1):1/4 SW H(F1)
means that:

should subtract or add this to the frequency to have the right SW
Why this happens?
Because of the jump in pulse sequence so

The experiments HCCH-TOCSY and HCCH-COSY are alternatives to the ¹³C-TOCSY-HSQC experiment which shows a markedly reduced sensitivity for larger proteins. In both experiments the magnetization is transferred via direct ¹J couplings between the atoms, allowing a much faster magnetization transfer as in the TOCSY-HSQC. Magnetization is transferred (blue arrows) from a sidechain (or backbone) proton (red) to the direct attached carbon atom (yellow), by ¹J coupling to the neighboring carbon atoms (yellow) and finally to their attached protons (red). Therefore, a HCCH-TOCSY experiment looks in principle the same like a ¹³C-TOCSY-HSQC. The type of an amino acid can be recognized from the peak pattern in the usual way, as can be seen from the picture below. It shows some regions from different planes of a HCCH-TOCSY which together contain the complete spin system of a leucine residue:

پست دوازدهم- مدلر

پنج تا آمینو اسیدم رو هنوز نتونستم اساین کنم، کلارا پیشنهاد داد که با مدلر ساختارش رو بعد از جهش پیش بینی کنم و بعد شیفت های شیمیایی رو با برنامه شیفت ایکس پیش بینی کنم و با کمک شیفت های پیش بینی شده اون ۵ تا آمینو اسید رو هم پیدا کنم و اساین کنم..
کمپلکس من دو زنجیره داره، زنجیره آ و ب
تو زنجیره آ جهش ایجاد کردم که در ناحیه برهمکنش با زنجیره ب هست..
کاری که باید بکنم اینه که ساختار زنجیره آ رو با استفاده از الگویی که فقط در جهش تفاوت نداره، پیش بینی کنم بعد با زنجیره ب داک کنم(کمپلکس) و بعد کمپلکس رو ریفاین کنم. این بهترین راه حل به نظر میاد
اگر شیفتها کمک نکرد بعدش میتونیم ام دی هم انجام بدیم و امیدوار باشیم که این به ما ساختار مورد نظرمون رو بده.....





برای اجرای یک مدل به سه فایل زیر نیاز داریم:

1. alignment file .pir
2. template: pdb file
   
3. modeller script> written in python

در فایل الاینمنت دو تا تولی باید بگذاریم. یکی توالی زنجیره ایه که قرار هست الگوی مدلسازی باشه، یکی هم زنجیره ای که قراره مدل بشه . در آخر هر تولی هم باید ستاره قرار بگیره.. هر ویژگی با دونقطه جدا میشه

زنجیره اول الگو هست که نام الگو رو درست بعد از
p1
قرار میگیره و باید با نام ساختار که در خط دوم سری اول تولی ها هست یکی باشه.
در خط دوم ۱: یعنی شماره آمینو اسیدی که الگو از اون شروع میشه و ۸۳ شماره آمینو اسیدی هست که الگو سازی به اونجا ختم میشه
یعنی آمینو اسید اول و آخر زنجیره الف

>P1; template name(pdb file name)
structureX :template name(pdb file name):1 :A:83 : (the rest can stay blank)
MADLSE........*

زنجیره دوم مدل هست که نام مدل رو میگذاریم و اینجا جای
structure
باید سکانس بنویسیم، بقیه اش مثل قبلی هست

>P1; mutant name(
sequence :model name:1 :A:83 : (the rest can stay blank)
MADLSE........*


Note:
two other characters: / is separating chains
--- shows parts that residues don't allign


modeller script:
you just need to give the

• target_name: " "
• template_name: " "
• alignment_name: " "

پست یازدهم-ادامه پست هشتم-پروسسینگ

تو پست هشتم یک کمی درمورد
nmrPipe
چیزهایی که میدونستم نوشته بودم. اینجا اطلاعات کاملتری میگذارم.

مدتی بود که با دیتاهایی که قبلا پروسس میکردم سر و کله میزدم، حالا دیگه باز نوبت انجام دادن اون بخشی هست که خیلی باهاش سر و کله میزدم. چون خیلی دارم گیج میزنم و اطلاعاتم خیلی پراکنده هست، سعی میکنم اونا رو اینجا دسته بندی کنیم.. خدا رو چه دیدی شاید به درد بقیه هم خورد.. لطفا اگر کسی اومد اینجا که چیزی حالیش بود، هر نکته ای به نظرش رسید، دریغ نکنه

ممنون
زکات علم آموختن است

آدرس سایت
NMRPipe
برای
سیستم پردازش و آنالیز طیفها

اول:
قبل از هرچیزی یک دایرکتوری پایپ میسازیم،

فایلهای
.com
رو که به صورت زیپ شده هست
(gz)
در
NMRPipe
کپی میکنیم( فایلهایی که در پست هشتم ذکر شد)

بعد فایل رو اگزکیوتبل میکنیم با این کامند: chmod +x *.com

بعد در فایل
fid.com
نام فایل را تغییر میدهیم... فرمت داده های خروجی از دستگاه به صورت بروکر با پسوند
ser.
هست وقتی داخل دایرکتری حاوی فایل
ser
هستیم

brukerکامند
رو تایپ میکنیم که حالا یک پنجره باز میشه و اونجا با
read parameter
پارامترها رو از فایل
ser

میخونه.

وقتی اینکار رو میکنم، یک اسکریپت
bruk2pipe
ران میشه که از فایل
ser.
به عنوان ورودیش استفاده میکنه و خروجیش
fid.com
هست. اون پارامترهایی که زرد شدند رو باید از فایلهای
aqus
در بیاریم که در همون دایرکتری قرار داره که فایل
ser
هم قرار داره...

از سه تا ستون تشکیل شده که ستون اول از سمت چپ acqus هست که همون ایکس میتونه باشه.. ردیف اول تعداد پوینت ها رو نشون میده که تو فایلacqus هست و تحت عنوان TD میشه پیداش کرد.. ردیف دوم نصف مقدار ردیف اول هست پس کاری نداره.. ردیف سوم acquisition mode هست که یک مقدار فهمیدنش سخته و باید توی pulse program نگاه کنم و بگردم و نشون داده که اینها در چه حالتی قرار دارند و مقابل یک عبارتی به نامmc2 پیداش کردم..

ردیف چهارم از فرمول زیر محاسبه میشه

J[Hz] = SFO1[MHz] x ppm

so if you have a 400 MHz NMR spectrum (SFO1 = 400 MHz) and a signal peak distance of 0.02 ppm, than you have J = 8 Hz .... (spin-spin splitting or J-coupling)

SFO1[MHz]=BF1+O1 BF1:basic Transmites

اه!!! چقدر فارسی انگلیسی نوشتن سخته
اصلا مثل نوتهام مینویسم:you can know every SW from the value in ppm
to obtain in Hz:

H: SW *600.1
13C: SW*150(BF1)

Remember: TOPSPIN doesn't calculate SW correctly!

ردیف پنجم همونSFO1 هست. مرکز طیف رو هم از pulse program ولی همه اینها چیزهایی هست که الان به نظرم درست میاد و فردا ممکنه نظرم عوض شه

نمونه اسکریپت فایل اف آی دی.کام

سوم: برنامه پالسها رو باز کن و
SW
پروتون رو چک کن..
**گاهی اوقات باید محور را در
xy.com
معکوس کنید.. کامند
rev
اینو باید در فایلهای اکتساب (هاها!!) همون اکویزیشن چک کنیم..
بعد از درست کردن اینجا از روی فایل اکویزیشن:

run fid.com
then xy.com
Look in nmrDraw(command: nmrDraw)
look at XY processed >> to see if it is right

چنین پیکهایی اگه ببینیم در واقع آرتیفکت هست و باید سعی کنیم با روشهایی که بعدا بهش میپردازم به حداقل برسنیمش..
تو یک طیفی مثل
HccHtocsy.com
xyz
رو داریم
که تعداد نقاط یعنی
point
در ایکس و وای بیشتر از زد هست...
تو یک
xyz.com
لاینهای اسکریپت به این شکل میتونه تغییر کنه:

1) input directory and file, example: -in ./fid/test%03d.fid -x -verb

2) alt < > auto
3) SP -pow 1 or 2 -C 0.5 C is window function and 0.5 mean square root of window function
4) negative peaks >180 degree> positive
5) spectral width
6) base line correction:

1. before fourier transform(FT): POLY -time
2. after FT: -auto
3. both

7) output file and directory, for example: pipe2xyz -out ft/3d.ft3 -y -verb

xz.com > again same procedure
proc.com x>y>z

بعد از تنظیم و اجرای سه فایل پروسسینگ (پردازش) در دو بعد و سه بعد باید فرمت به شکلی در بیاد که قابل اجرا در اسپارکی باشه

sp.com
combines the planes and converts to ucsf (pipe2ucsf)

تو کار خودم، یک نکته مهم وجود داره که نباید فراموش کنم:
رفرنسی که بروکر برای پروتون به من میده: ۴.۷ هست ولی باید تغییرش بدم به (+۰.۱۳۷۲)۴.۸۳۷۲
برای کربن ۶۰ هست که باید به ۶۲.۷۹۵۷ (+۲.۷۹۵۷) تغییر بدم

خلاصه:

1. chmod +x *.com
2. Don't forget to remove nv comment
3. ./fid.com
4. ./procXY.com
5. ./procXZ.com
6. ./proc3D.com
7. nedit ucsf.com
8. change the file names
9. ./ucsf.com

برای hsqc :

*/pipe
./fid.com; ./nmrpipe.com; ./ucsf.com

پست دهم- چند تعریف در تعیین نوع آمینو اسید

چند تعریف که در درک بهتر مقالات چاپ شده در مورد تعیین نوع آمینو اسید از روی شیفت شیمیایی در
NMR
کمک میکنند:

What is the E-Value in BLAST?
Typically, one will find E−values in a BLAST search. (BLAST is a program that finds similar protein or nucleotide sequences to your target sequence).

• The S score is a measure of the similarity of the query to the sequence shown.
• The E−value is a measure of the reliability of the S score.

The definition of the E−value is: The probability due to chance, that there is another alignment with a similarity greater than the given S score.

ماشین بردار پشتیبانی

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد

ماشین بردار پشتیبانی (Support vector machines - SVMs) یکی از روش‌های یادگیری باناظر است که از آن برای طبقه‌بندی و رگرسیون استفاده می‌کنند.

این روش از جملهٔ روش‌های نسبتاً جدیدی است که در سال‌های اخیر کارایی خوبی نسبت به روش‌های قدیمی‌تر برای طبقه‌بندی از جمله شبکه‌های عصبی پرسپترون نشان داده است. مبنای کاری دسته‌بندی کنندة SVM دسته‌بندی خطی داده‌ها است و در تقسیم خطی داده‌ها سعی می‌کنیم خطی را انتخاب کنیم که حاشیه اطمینان بیشتری داشته باشد. حل معادلة پیدا کردن خط بهینه برای داده‌ها به وسیله روش‌های QP که روش‌های شناخته شده‌ای در حل مسائل محدودیت‌دار هستند صورت می‌گیرد. قبل از تقسیمِ خطی برای اینکه ماشین بتواند داده‌های با پیچیدگی بالا را دسته‌بندی کند داده‌ها را به وسیلهٔ تابعِ phi به فضای با ابعاد خیلی بالاتر می‌بریم. برای اینکه بتوانیم مساله ابعاد خیلی بالا را با استفاده از این روش‌ها حل کنیم از قضیه دوگانی لاگرانژ برای تبدیلِ مسالهٔ مینیمم‌سازی مورد نظر به فرم دوگانی آن که در آن به جای تابع پیچیدهٔ phi که ما را به فضایی با ابعاد بالا می‌برد، تابعِ ساده‌تری به نامِ تابع هسته که ضرب برداری تابع phi است ظاهر می‌شود استفاده می‌کنیم. از توابع هسته مختلفی از جمله هسته‌های نمایی، چندجمله‌ای و سیگموید می‌توان استفاده نمود.

تحلیل تفکیک خطی

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد

تحلیل تفکیک خطی (Linear Discriminant Analysis -LDA) و تفکیک خطی فیشر روش‌های آماری هستند که از جمله در یادگیری ماشین برای پیدا کردن ترکیب خطی خصوصیاتی که به بهترین صورت دو یا چند کلاس از اشیا را از هم جدا می‌کند، استفاده می‌شود.

شبکه‌های بیزی

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد

یک "شبکهٔ بیزی" یا "شبکه باور" یا "شبکه باور بیزی" یک گراف جهت‌دار غیرمدور است که مجموعه ای از متغیرهای تصادفی و نحوه ارتباط مستقل آنها را نشان می دهد. به عنوان نمونه یک شبکه بیزی می تواند نشان دهنده ارتباط بین علت بیماری‌ها با خود آنها باشد. پس با داشتن عوامل بتوان احتمال یک بیماری خاص را در یک مریض تشخیص داد.

شبکه عصبی مصنوعی

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد

شبکه‌های عصبی مصنوعی (Artificial Neural Network - ANN) یا به زبان ساده‌تر شبکه‌های عصبی سیستم‌ها و روش‌های محاسباتی نوینی هستند برای یادگیری ماشینی، نمایش دانش، و در انتها اعمال دانش به دست آمده در جهت بیش‌بینی پاسخ‌های خروجی از سامانه‌های پیچیده. ایدهٔ اصلی این گونه شبکه‌ها (تا حدودی) الهام‌گرفته از شیوهٔ کارکرد سیستم عصبی زیستی، برای پردازش داده‌ها، و اطلاعات به منظور یادگیری و ایجاد دانش قرار دارد. عنصر کلیدی این ایده، ایجاد ساختارهایی جدید برای سامانهٔ پردازش اطلاعات است. این سیستم از شمار زیادی عناصر پردازشی فوق العاده بهم‌پیوسته با نام نورون تشکیل شده که برای حل یک مسأله با هم هماهنگ عمل می‌کند.

با استفاده از دانش برنامه‌نویسی رایانه می‌توان ساختار داده‌ای طراحی کرد که همانند یک نرون عمل نماید. سپس با ایجاد شبکه‌ای از این نورون‌های مصنوعی به هم پیوسته، ایجاد یک الگوریتم آموزشی برای شبکه و اعمال این الگوریتم به شبکه آن را آموزش داد.

این شبکه‌ها برای تخمین (Estimation) و تقریب (Approximation)کارایی بسیار بالایی از خود نشان داده اند. گستره کاربرد این مدل‌های ریاضی بر گرفته از عملکرد مغز انسان، بسیار وسیع می‌باشد که به عنوان چند نمونه کوچک می توان استفاده از این ابزار ریاضی در پردازش سیگنال‌های بیولوییکی، مخابراتی و الکترونیکی تا کمک در نجوم و فضا نوردی را نام برد.

خلاصه اینجوری
---

ضمنا منحل شدن دانشگاه ایران رو هر چند عملی نیست، به عموم دانشگاهیان تسلیت میگم و امیدوارم که به خاطرات نپیونده...
فکر کنم چند وقت دیگه وبلاگمون به خاطر زدن پستهای یک کم علمی فیل.تر شه...

Resonances and Spin Systems

Analysis is based round the concept of a Resonance - it makes sense, but is difficult to explain. But I will try. Each resonance is associated with one particular atom in your molecule. In theory you might think that it is associated with the particular chemical shift of that atom, but the reason for having the concept of a resonance, is that the chemical shift itself is dependent on many outside influences, such as temperature, pH, salt, ligand etc. This means that any one atom is not associated with any one particular chemical shift. Thus the resonance is there to hold it all together. The reason why you can't simply use the atom as your central object is that to start with you obviously don't know which peak corresponds to which atom.

When you pick a peak in Analysis the first thing you have to do to it, is create a new resonance for each dimension. At a later stage you may then add further attributes such as the atom type (Cα or Cβ), or the full assignment, i.e. exactly which atom in the molecule it corresponds to (Asp10Cα or Trp54N). Resonances are numbered from one upwards and are always shown in square brackets in the peak labels and can be looked at and manipulated using the Browse Resonances pop-up which can be called up from the Assignment pull-down menu. The Browse Resonances pop-up is also useful for navigation purposes, as you can mark selected resonances and go to their position within a specified window.

A spin system basically contains all resonances which belong to one amino acid in a protein (or one nucleotide in DNA/RNA or one sugar ring in a carbohydrate). When two resonances are known to be in the same spin system they can be added to a new spin system. Spin systems are initially numbered one upwards and their numbers are shown in curly brackets in the peak labels. Spin systems can be manipulated in the Spin Systems pop-up which is accessed via the Assignment menu. It is possible to associate a spin system with a particular amino acid type and also to merge them (e.g. if resonances originally associated with separate spin systems later turn out to belong to the same one).